Ig分子基本结构是由四个肽链组成的，包括二条较小的轻链和二条较大的重链，轻链与重链之间是由二硫键连接形成Ig分子单体，分为氨基端（N端），羧基端（C端）。
　　（一）轻链和重链
　　1．轻链（light chain，L链）214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量为24KD，有两个由链内二硫键组成的环肽，L链可分为：Kappa（κ）与lambda（λ）2个亚型。
　　2．重链（heavy chain，H链）
　　450-550个氨基酸残基组成，分子量55-75KD，含糖数量不同，4-5个链内二硫键，可分为5类，μ、γ、α、δ、ε链，不同的H

Ig分子的基本结构示意简图

链与L链（κ或λ）组成完整的Ig分子。分别称为：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。　　

（二）可变区和恒定区
　　1．可变区（Variable region，V区）
　　L链N端 1/2处（VL）108-111个氨基酸残基，H链N端1/5-1/4处（VH）118个氨基酸残基，V区有一个肽环65-75个氨基酸残基。
　　可变区可分为高变区（hypervariable region, HVR）和骨架区（framework region, FR），VL的HVR在24-34，50-56，89-97氨基酸位置。VH的HVR在31-35，50-56，95-102氨基酸位置。分别称为VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3。

Ig分子结构示意详图

　　高变区为抗体与抗原的结合位置，称为决定簇互补区（complementarity-determining region, CDR），VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3又分别称为CDR1，CDR2，CDR3，其中CDR3具有更高的高变程度，H链在与抗原结合中起重要的作用。
　　2．恒定区（constant region，C区）
　　L链C端1/2处，105个氨基酸， H链C端3/4-4/5处，331-431个氨基酸。
　　在同一种属动物中是比较恒定的,是制备第二抗体进行标记的重要基础。
　　（三）功能区
　　链内二硫键折叠成球形区称为功能区（domain）约由110个氨基酸组成。氨基酸的顺序具有高度的同源性。
　　1． L链功能区：2个，（VL，CL各一个）
　　2． H链功能区：IgG，IgA，IgD，4个（V区1个，C区3个）, IgM，IgE，5个（V区1个，C区4个）
　　3． 功能区的作用：
　　（1） VL和VH是抗原结合的部位（FV区）。
　　（2） CL和CH上具有同种异型的遗传标记。
　　（3） CH2具有补体结合点。
　　（4） CH3具有结合单核细胞，巨噬细胞，粒细胞，B细胞，NK细胞，Fc段受体的功能。
　　4． 铰链区（hinge region）: 位于CH1和CH2之间为非独立功能区。
　　（1） 当VL，VH与抗原结合时，此区发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。
　　（2） 因CH2和CH3构型变化，显示出活化补体，结合组织细胞等生物学活性。
　　（四）J链和分泌成分
　　1． J链（joining chain）：存在于IgA，IgM中，在其组成和体内转运中具有一定作用。
　　2． 分泌成分（secretory component，SC）：分泌成分是IgA上的一个辅助成分，对抵抗外分泌液中的蛋白水解酶的降解具有重要作用。